CAS NO:39450-01-6 Proteinase K

CAS NO:39450-01-6 Proteinase K

CAS NO:39450-01-6 Proteinase K
Fórmula molecular:C29H27N2O12P
Peso molecular: 626,50
características principais:Proteinase K utilizada nas áreas de pesquisa biológica e diagnóstico médico, sendo também aplicada no processamento de couro, processamento de alimentos e proteção ambiental.
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Descrição
Parâmetros técnicos

Especificação do produto

 

Nome do produto

Proteinase K

Nº CAS

39450-01-6

ITEM NÃO

M39450016

Valor de PH

pH7,5-12

Densidade

1,1g/cm3

Pacote

100g/1kg/25kg/200kg

Entrega

2-3 dias

Armazenar

2-8 graus

FISPQ/COA

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Perguntas frequentes

 

Qual a principal função do uso da Proteinase K (CAS: 39450-01-6) na extração de ácidos nucléicos?

A função principal é degradar especificamente várias impurezas proteicas na amostra, ao mesmo tempo que inativa as nucleases e elimina o risco de encapsulamento de proteínas e degradação de ácidos nucleicos. Pode proteger eficazmente a integridade dos ácidos nucleicos. Isto é fundamentalmente atribuído às características triplas da especificidade do substrato, resistência aos desnaturantes e ausência de atividade hidrolítica do ácido nucleico. Resolve fundamentalmente os dois problemas centrais na extração de ácidos nucleicos, nomeadamente "encapsulamento de proteínas de ácidos nucleicos e degradação de ácidos nucleicos por nucleases".

Qual é o principal objetivo do uso da Proteinase K (CAS: 39450-01-6) para tratar amostras na detecção de transgênicos em alimentos?

O objetivo principal é degradar várias impurezas proteicas na matriz alimentar, quebrar o encapsulamento e adsorção de proteínas em ácidos nucleicos, liberar os ácidos nucleicos alvo (fragmentos transgênicos) nas amostras, ao mesmo tempo inativar nucleases endógenas e exógenas nos alimentos, eliminar o risco de degradação do ácido nucleico, melhorar o rendimento, pureza e integridade da extração subsequente de ácido nucleico e garantir a sensibilidade e precisão da detecção quantitativa de PCR transgênico / fluorescência. Seu agente-resistente ao calor e propriedades de hidrólise de proteínas de amplo-espectro podem ser adaptados a diversas matrizes alimentares complexas na detecção de alimentos, como aquelas com componentes complexos, alto teor de proteínas e forte interferência de matriz.

Como otimizar o sistema de reação da proteinase K (CAS: 39450-01-6) para amostras biológicas para aumentar a eficiência da hidrólise?

O conceito central do sistema de reação da proteinase K é primeiro usar métodos físicos/químicos para quebrar a densa estrutura de reticulação-da queratina e, em seguida, adaptar as condições catalíticas ideais para a proteinase K, aumentando assim a eficiência de contato entre a enzima e o substrato. Usar apenas proteinase K resulta em eficiência de hidrólise extremamente baixa.

‌Onde a proteinase K (CAS: 39450-01-6) é aplicada principalmente?

1. Extração de ácido nucleico: remoção de nucleases e outros contaminantes proteicos;
2. Biofármacos: vacinas de DNA, heparina, etc. para preparação de produtos biológicos não-protéicos;
3. Campos industriais: curtume, matérias-primas cosméticas e processamento de rações;
4. Objetivos de pesquisa: digestão de proteínas, componentes-chave de kits de extração de DNA/RNA genômico;
5. Esta enzima tem capacidade de hidrólise de proteínas de amplo-espectro. Sua estabilidade e eficiência fazem dele uma ferramenta rotineira de laboratório.

Quais são as características da proteinase K (CAS: 39450-01-6)?

Esta é uma serina protease não{0}específica usada para decomposição de proteínas. Na presença de dodecilsulfato de sódio (SDS) ou ureia, a proteinase K é ativa em diferentes valores de pH (4 - 12), concentrações de sal e unidades de temperatura.

Que medidas de proteção pessoal devem ser tomadas ao usar proteinase K (CAS: 39450-01-6) para garantir uma operação segura?

1. Use uma máscara contra poeira ou máscara N95, óculos de proteção contra produtos químicos e luvas de nitrila/látex.
2. Deve ser realizado em capela para evitar a geração de poeira.

3. Após a operação, lave bem as mãos.

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